Ácidos nucleicos

#(fuente propia)

En esta entrada os explicare los ácidos nucleicos, un tema nuevo que hemos trabajado en clase, lo dividiré en varias partes: primero hablaré como se forman los ácidos nucleicos, en segundo lugar explicaré el ADN (estructura, propiedades,tipos...) y en tercer lugar explicaré el ARN siguiendo el mismo esquema que como con el ADN.

¿Qué son los ácidos nucleicos?

Los ácidos nucleicos son biomoléculas (macromoléculas) orgánicas formadas por una pentosa, una base nitrogenada y el ácido fosfórico (H3PO4). Se descubrieron en el núcleo de las células eucariotas.

Formación

Los ácidos nucleicos son polímeros formados por unidades denominadas nucleótidos. Los nucleótidos son las unidades más sencillas, formadas por una pentosa, una base nitrogenada y ácido fosfórico. Dentro de las pentosas encontramos la ribosa(ARN) y la 2-desoxirribosa(ADN) ; dentrode las bases nitrogenadas existen dos grupos, las bases pirimidínicas, Adenina (A) y Guanina (G) ,y las bases púricas Citosina (C), Timina (T) y Uracilo (U).

-Dependiendo del tipo de "piezas" que se unan, se formaran nucleótidos para formar ADN o nucleótidos para formar ARN:

-Nucleótido de ADN (No U)                                                                     -Nucleótido de ARN (No T) 

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-Cuando estos nucleótidos se unen entre si, lo hacen mediante enlaces fosfodiéster. 

ADN

El ADN o ácido desoxirribonucleico está constituido por dos dos cadenas de nucleótidos enrolladas entre sí formando una doble hélice

Dependiendo del tipo de célula a la que nos refiramos, el ADN se puede encontrar en distintos lugares de la célula y presenta distinta características:

-ADN de las células eucariotas. Se puede encontrar en el núcleo, en las mitocondrias y en los cloroplastos. 

El ADN nuclear se caracteriza porque está unido a proteínas básicas, histonas, y un pequeño grupo heterogéneo de proteínas no histónicas, esta asociación se conoce como fibra de cromatina.

ADN de mitocondrias y cloroplastos. Este ADN es similar al de las células procariotas.

-ADN de células procariotas. asociado a proteinas parecidas a las histonas, ARN y proteínas no histónicas, formando el nucleoide, no está delimitado por ninguna membrana envolvente.

*En los virus también se han observado proteínas básicas asociadas al ADN.

Estructura

El ADN posee diferentes grados de complejidad estructural y se pueden distinguir tres niveles:

• Estructura primaria. Secuencia de nucleótidos de una sola cadena , se puede presentar como un simple fragmento extendido o ligeramente doblado sobre sí mismo. Se pueden formar innumerables combinaciones con los cuatro tipos de nucleótidos (A,G,C,T). Estas combinaciones permiten estructurar información llamada, información genética. 

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• Estructura secundaria. La estructura secundaria del ADN corresponde a la disposición en el espacio de las dos hebras de polinucleótidos que forman una doble hélice, con las bases nitrogenadas enfrentadas y unidas mediante enlaces de hidrógeno. 

 Los físicos Watson y Crick dedujeron esta estructura a partir de los siguientes datos:

• La densidad y viscosidad de las dispersiones acuosas del ADN eran superiores a las esperadas. Esto les hizo llegar a la conclusión de que las cadenas estaban unidas entre si por puentes de hidrógeno.
• Todos los ADN tienen tantas moléculas de adenina(A) como de timina(T), y tantas de citosina(C) como de guanina(G). Complementariedad de bases.
• El ácido desoxirribonucleico tiene una estructura fibrilar de 20 Amstrong de diámetro. 

-Modelo de la doble hélice:

-Características de este modelo:

-20 Amstrong de diámetro

-Grupos hidrófobos de las bases nitrogenadas se disponen hacia el interior.(proporciona estabilidad).

-Pentosas y grupos fosfatos hacia fuera, permitiendo la ionización de esta molécula y proporcionándole carácter ácido.

- Las cadenas que forman la doble hélice son antiparalelas (5'->3') orientados en sentidos contrarios, y son también complementarias, mismo nivel de bases en ambas cadenas. 

-El enrollamiento de la doble hélice es dextrógiro.

*Se puede producir una desnaturalización de esta estructura.

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• Estructura terciaria. Esta estructura se caracteriza por el superenrollamiento de la doble hélice. Esto se genera porque una de las cadenas da más vueltas a la derecha que la otra y la tensión aumenta.

Niveles estructurales

El ADN consigue una elevada condensación gracias a los distintos niveles estructurales, aunque este puede empaquetarse aún más asociándolo a proteínas (histonas o portaminas).

• Primer nivel de empaquetamiento. También llamado fibra de cromatina 100 Amstrong o "collar de perlas", está constituido por ADN de 20 Amstrong (doble hélice) asociada a histonas.  Estructuralmente esta fibra está constituida por una sucesión de partículas de 100 Amstrong de diámetro denominadas nucleosomas. 

-Cada nucleosoma está formado por un octámero de histonas. Este nivel se forma como un collar de perlas el ADN actua como cuerda uniendo los paquetes de histonas y para aumentar el nivel de condensación se añade también un grupo histona H1 que forma un filamento nucleosómico.

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• Segundo nivel de empaquetamiento o fibra de cromatina 300 Amstrong. Forma de "solenoide",se produce a partir de la fibra de cromatina de 100 Amstrong que se enrola sobre si misma.

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• Tercer nivel de empaquetamiento o "dominios en forma de bucle". La fibra de 300 Amstrong forma una serie de bucles denominados dominios estructurales en forma de bucle. Estos bucles quedan estabilizados por un andamio proteico o armazón nuclear.

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• Niveles superiores de empaquetamiento. Los niveles superiores de plegamiento no se conocen todavía con exactitud, pero en el cromosoma se ha observado un eje de proteínas SMC, que contienen historias y topoisomerasas y que mantienen la estructura de los cromosomas condensados. El cromosoma presenta el grado de empaquetamiento máximo de la cromatina cuando está en metafase.

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Tipos de ADN

Las moléculas de ADN se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios. 

• Según el número de cadenas que forma:

-Monocatenario: muy poco frecuente, se puede encontrar en forma de línea o circular(virus).

-Bicatenario: presentan la mayoría de organismos, puede encontrarse superenrollado o concatenado.

• Atendiendo a su forma: 

-Monocatenario:

-Lineal. El ADN del núcleo de las células eucariotas es lineal y también en algunos virus

-Circular. El ADN es circular en bacterias, mitocondrias, cloroplastos y en algunos virus. 

-Bicatenarios:

-Lineal, Circular, Superenrollado y Concatenado.

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• Según el tipo de moléculas que sirven de soporte en el empaquetamiento de ADN para reducir su longitud, se puede distinguir.

-ADN asociado a histonas. Se encuentra en el núcleo de las células eucariotas excepto en los espermatozoides.
-ADN asociados a portaminas. Está presente en el núcleo de los espermatozoides.
-ADN procariota. Se encuentra asociado a proteínas parecidas a las histonas , a ARN y a proteínas no histónicas.

*En algunos tipos de organismos la longitud de ADN no guarda relación con su complejidad. ADN supernumerario, es decir, tiene más ADN del que se necesita para codificar su estructura y fisiología.







ARN

El ARN o ácido ribonucleico está constituido por nucleotidos de ribosa y cuatro de las bases nitrogenadas, adenina (A), guanina (G), citosoma (C), y uracilo (U). Casi siempre monocatenario, excepto en algunos casos como en los reovirus en que es bicatenario. Se encuentra en muchos tipos de virus y en las células procariotas y eucariotas.

-Existen varios ARN diferentes, con la misma composición química, pero que presentan distinta estructura y función.


ARN mensajero (ARNm)

-Características: es monocatenario, generalmente lineal, con una alta masa molecular.

-Función: copia la información contenida en el ADN y la lleva hasta los ribosomas, para que se sinteticen las proteínas a partir de los aminoácidos que aportan los ARNt (transferencia).

Tiene diferente estructura dependiendo del tipo de célula en el que se encuentre:

• ARNm eucariótico: aparentemente posee una estructura con doble hélice, eso se debe a la complementariedad de bases entre diferentes segmentos, y zonas monocatenarias que dan lugar a "lazos de herradura". Asociado a proteínas formando partículas ribonucleoproteicas, es el pre-ARNm.

-Es monocistrónico ya que lleva información para que se sintetice una proteína.

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• ARNm procariótico: No adopta la estructura del ARN eucarístico y no presenta intrones. No tiene capucha ni cola poli-A y empieza con un nucleótido trifosfato no invertido. 

-Es policistrónico porque puede contener información para dos o más cadenas polipeptídicas.

ARN de transferencia (ARNt)

-Características: su masa molecular es baja, se encuentra en el citoplasma en forma de molécula dispersa ( hay un cincuenta tipos de ARNt)

-Función: transporta aminoácidos determinados hasta los ribosomas, donde se sintetizan dichas proteínas.

-Estructural: presenta dos tipos de zonas distintas, una con estructura secundaria parecida a una dobles hélice, debido a la complementariedad entre bases de unos segmentos y las de otros, y otras con estructura monocatenaria , forma asas. Esta molécula presenta forma de hoja de trébol.

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ARN ribosómico (ARNr)

-Características: alta masa molecular, constituye los ribosomas y representan el 60% de la masa de estos orgánulos. Unidos a proteínas ribosómicas.

-Función: originan lugares  adecuados para la unión con el ARNm.

-Estructura: presenta segmentos monocaterios y segmentos que parecen de doble hélice , debido a la presencia de pares de segmentos con secuencia complementarias. 

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ARN nucleolar (ARNn)

Componente principal del nucleolo. El ARN de 45 Svedberg (S) se une a proteínas (citoplasmáticas) formando ribonucleoproteínas. Esta gran molécula se enciende en tres ARN ( 18S, 28S y 5,8S ) y se le añade un ARN (5S) (también con proteínas) que se sintetiza en proteínas del nucleoplasma. A partir de ahí se forman dos subunidades ribosómicas de 60S y 40S, que atraviesan la membrana nuclear y pasan al citoplasma, donde al llegar un ARNm, se asocian dando lugar a ribosomas de 80S.

-Su principal función es ayudar a formar las subunidades de los ribosomas.

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ARN pequeño nuclear (ARNpn)

-Características: tamaño muy pequeño y se encuentra en el núcleo de las células eucariotas y posee un elevado contenido en uridina.

-Estructura: se une a ciertas proteínas del núcleo formando las ribonucleoproteínas nucleares (RNPpn).

-Función: actua eliminando los intrones, en el proceso de maduración del ARNm, gracias a las secuencias complementarias de los extremos de los intrones.

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ARN de interferencia (ARNi)

-Características: constituye un mecanismo de autocontrol de la célula.

-Estructura: es de doble cadena y presenta tan solo de 20 a 25 nucleótidos.

-Función: utilizado por determinadas enzimas para reconocer ARN mensajeros concretos, , por la complementariedad de la bases con una de sus cadenas. Después los degrada, impidiendo que estos ARNm originen proteínas.

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Resultado 

Cuestionario

-Aquí dejo mi resultado del cuestionario de la misión 6:

Proteínas

#(fuente propia)

En esta nueva publicación, os explicaré el nuevo tema que hemos trabajado en clase , que son las proteínas.

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por nitrógeno (N), hidrógeno (H), oxígeno (O) y carbono (C). Estos compuestos que se encuentran en la proteína, forman la unidad básica de ésta, que son los aminoácidos, por la unión de más de cincuenta de ellos se forman proteínas. 

Unidad básica 

Las proteínas están formadas por aminoácidos, que son las unidades más básicas a la hora de formar proteínas.

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El aminoácido en sí está formado por un carbono alfa, un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un radical libre (dependen propiedades).

-Destacar primero, que el grupo carboxilo tiene actividad óptica, esto se debe a que el carbono asimétrico está unido a cuatro radicales diferentes, excepto en el caso de la glicina (Gly). Desvían el plano de vibración de la luz polarizada, hacia derecha (dextrógiro) y hacia izquierda (levógiro).

-En segundo lugar, decir que los aminoácidos presentan comportamiento anfótero en disoluciones acuosas. Si el aminoácido se encuentra en un medio ácido, para amortiguar la reacción el grupo amino capta protones y se comporta como una base; en el caso que el aminoácido se encuentre en un medio básico, el grupo amino liberará protones y se comportará como ácido, amortiguando la reacción. En el caso que el aminoácido adapte una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denominará punto isoeléctrico.

Estructura

Las proteínas están formadas por la unión de aminoácido, estos se pueden agrupar en distintos niveles y forman distintas estructuras, primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

• Estructura primaria: formada por la secuencia de aminoácidos, la función de su secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte. Extremo inicial, grupo amino libre; extremo final, grupo carboxilo.

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• Estructura secundaria: disposición de la cadena de la estructura primaria en el espacio. Giro de los enlaces no peptídicos, los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica , se forma una cadena polipeptídica estable que corresponde a la estructura secundaria. Depende del número de enlaces de hidrógeno que se formen , del tipo de aminoácido que la constituye, y también depende de condiciones de tensión y temperatura. 

-Tres tipos de estructura secundaria:

-Estructura alfa hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoloidalmente sobre si misma un giro dextrógiro. Enlaces de hidrógeno intracatenarios, formación espontánea de estos enlaces. Los grupos -CO- quedan orientados al mismo sentido, grupo -NH- lado contrario. Forma así una hélice , por ejemplo la alfa queratina.

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-Estructura de la hélice colágeno: cadenas polipeptídicas, se enrollan de forma levógira y es más alargada que alfa hélice, debido a la abundancia del aminoácido prolina y un derivado de este, la hidroxiprolina. Estas dos moléculas dificultan que se formen enlaces de hidrógeno, esto hace que se forme una hélice mas distendida. El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices unidas entre si por enlaces covalentes y en laces débiles, formando así una superhélice.

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-Conformación beta: cadena de aminoácidos no forman una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag esto se debe a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos. Se repliega  y da como resultado una lamina en zigzag muy estable, denominada beta láminaplegada.

• Estructura terciaria: disposición que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma y origina una conformación globular , esta disposición facilita que proteínas globulares sean solubles en agua y disoluciones salinas. Se mantienen estables gracias a los enlaces entre radicales (fuertes o débiles) de aminoácidos. 

-Los tramos rectos de las proteínas con estructura terciaria presentan estructuras secundarias tipo alfa hélice o conformación beta, mientras que en los codos no tienen estructura secundaria.

-Si en estas estructuras se combinan la estructura alfa hélice con la conformación beta y se encuentran repetidas en una misma proteína , se les denomina dominios estructurales y suelen ser estables, compactas y de aspecto globular. 

-Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada, y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas, son proteínas insolubles en agua y en disoluciones salinas , ejercen función esquelética.

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• Estructura cuaternaria: es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no,unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes de tipo enlace disulfuro (enlace fuerte). Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. 

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Propiedades

-Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de sus radicales (R) libres y de la capacidad que estos tienen de reaccionar con otras moléculas.

• Solubilidad: la solubilidad de las proteínas se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada. Se establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, cada radical queda recubierto de una capa de moléculas de agua que impiden que se pueda unir a otras moléculas proteicas, provocando su precipitación.

• Desnaturalización: es la perdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen.           

Esta ruptura se producirá por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o por simple agitación molecular. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelven a las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización.

• Especificidad: las proteínas que  interactúan unas con otras moléculas  presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados. Por ejemplo, las proteínas enzimáticas que actúan como reguladores reguladores de reacciones químicas, las hormonas peptídicas como la insulina y los anticuerpos.

• Capacidad amortiguadora: las proteínas están constituidas por aminoácidos por eso también tienen un comportamiento anfótero , pueden comportarse como un ácido , liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

Funciones

-Las proteínas son moléculas con una diversidad de estructuras que llevan a cabo numerosas funciones, entre las que destacan:

• Estructural: las proteínas forman parte de la estructura de la membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos, y sirven de soporte al ADN. A nivel histológico, las queratinas son proteínas que forman estructuras dérmicas, la elastina forma parte de los tejidos reticulares y el colágeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo.

• Reserva: ejercen función de ovoalbúmina de la clara del huevo, la caserna de la leche, la teína del maíz , el gluten de la semilla...

• Transporte: las permeasas, regulan el paso de moléculas a través de la membrana celular, existen numerosas sustancias que transportan sustancias a nivel pluricelular, como los pigmentos respiratorios que transportan el oxígeno. 

• Enzimática: las enzímas son las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. Éstas poseen un elevado grado de especialización. Ejemplos como la maltasa que convierte la maltosa en dos glucosas y la lipasa.

• Contractil: gracias a la función de contracción se posibilita la movilidad. Las proteínas como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.

• Hormonal: las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno del organismo, llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar ciertas reacciones. Por ejemplo, la insulina del páncreas.

• Defensa: constituyen los anticuerpos, moléculas que se asocian a las sustancias extrañas que penetran en el organismo, los antígenos, y los neutralizan. Por ejemplo, muchos antibióticos.

• Homeopática: la realizan las proteínas sanguíneas que participan en la regulación del pH gracias a su capacidad amortiguadora y la trombina y el fibrinógeno, que participan en la coagulación de la sangre cuando se produce la rotura de un vaso sanguíneo.

Clasificación

Holoproteínas: formadas unicamente por aminoácidos.

-Proteínas filamentosas: insolubles en agua y se encuentran en los animales. Polipéptidos enrollados en una sola dimensión, formando fibras paralelas. Pertenecen a este grupo:

-Colágeno: tejidos conjuntivos, cartilaginoso, tegumentario y óseo. Resistencia al estiramiento.

-Queratinas: alfa queratinas se sintetizan y almacenan en las células.

-Elastinas: fibrosas y flexibles, se encuentran en tendones y vasos sanguíneos.

-Miosinas: participan activamente en la contracción de los músculos.

-Fibrinas: participan en la coagulación de la sangre.

-Proteínas globulares: estructura más o menos globular y compleja, la mayoría solubles en agua o disoluciones polares.

-Protaminas: muy básicas, asociadas al ADN del núcleo en los espermatozoides.

-Histonas: masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Asociado al ADN de las células, excepto espermatozoides.

-Albúminas: con función de reserva de aminoácidos o de transporte de otras moléculas.

-Globulinas: muy grandes, solubles en disoluciones salinas y tienen una forma globular casi perfecta.

-Actina: contracción muscular.

Heteroproteínas: constituidas por la unión de aminoácidos y un grupo prostético, según la naturaleza de grupo prostético se dividen en:

-Cromoproteínas: sustancias con color, también llamadas pigmentos.
Según la naturaleza de este grupo prostético se dividen en:

-Pigmentos porfínicos: grupo prostético la porfirina (hemoglobina).
-Pigmentos no porfínicos: grupo prostético diferente a la porfirina (hemocianina).

-Glucoproteínas: grupo prostético es un glúcido, variedad de funciones: hormonas estimulantes del folículo y hormona luteinizante, proteoglucanos, glucoproteínas sanguíneas...

-Lipoproteínas: grupo prostético son ácidos grasos, se encuentran en la estructura de la membrana citoplasmática y otras en el plasma sanguíneo.

-Fosfoproteínas: grupo postético, el ácido fosfórico, se encuentra por ejemplo en la caserna de la leche.

-Nucleoproteínas: grupo prostético, ácido nucleico, como por ejemplo las histonas o las portaminas con las moléculas de ADN que forman las fibras de cromatina del núcleo celular.

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Los cuatro niveles estructurales en los cuales se clasifican las proteínas son, la estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

Comenzando por la estructura primaria, los enlaces que se forman son en laces peptídicos; en la estructura secundaria se forman enlaces peptídicos y enlaces de hidrógeno; en la estructura terciaria se forman enlaces fuertes como el enlace disulfuro, y enlaces débiles como enlace de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Walls e interacciones hidrofóbica; en la estructura cuaternaria se establecen enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones, enlaces tipo disulfuro, entre las cadenas.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La estructura que caracteriza a la alfa queratina principalmente es una estructura secundaria, más concretamente la alfa hélice.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Especificidad, las proteínas que  interactúan unas con otras moléculas  presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados. Por ejemplo, las proteínas enzimáticas que actúan como reguladores reguladores de reacciones químicas, las hormonas peptídicas como la insulina y los anticuerpos.

Capacidad amortiguadora, las proteínas están constituidas por aminoácidos por eso también tienen un comportamiento anfótero , pueden comportarse como un ácido , liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Contractil, gracias a la función de contracción se posibilita la movilidad. Por ejemplo, las proteínas como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.

Hormonal, las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno del organismo, llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar ciertas reacciones. Por ejemplo, la insulina del páncreas.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

Desnaturalización, es la perdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen.           

Esta ruptura se producirá por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o por simple agitación molecular. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelven a las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Un aminoácido es anfótero cuando, puede comportarse como un ácido e un medio base , liberando protones (H+), o bien como una base en un medio ácido , aceptando protones. Esta característica solamente ocurre cuando los aminoácidos se encuentran en disoluciones acuosas.