Proteínas

#(fuente propia)

En esta nueva publicación, os explicaré el nuevo tema que hemos trabajado en clase , que son las proteínas.

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por nitrógeno (N), hidrógeno (H), oxígeno (O) y carbono (C). Estos compuestos que se encuentran en la proteína, forman la unidad básica de ésta, que son los aminoácidos, por la unión de más de cincuenta de ellos se forman proteínas. 

Unidad básica 

Las proteínas están formadas por aminoácidos, que son las unidades más básicas a la hora de formar proteínas.

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El aminoácido en sí está formado por un carbono alfa, un grupo carboxilo, un grupo amino, un hidrógeno y un radical libre (dependen propiedades).

-Destacar primero, que el grupo carboxilo tiene actividad óptica, esto se debe a que el carbono asimétrico está unido a cuatro radicales diferentes, excepto en el caso de la glicina (Gly). Desvían el plano de vibración de la luz polarizada, hacia derecha (dextrógiro) y hacia izquierda (levógiro).

-En segundo lugar, decir que los aminoácidos presentan comportamiento anfótero en disoluciones acuosas. Si el aminoácido se encuentra en un medio ácido, para amortiguar la reacción el grupo amino capta protones y se comporta como una base; en el caso que el aminoácido se encuentre en un medio básico, el grupo amino liberará protones y se comportará como ácido, amortiguando la reacción. En el caso que el aminoácido adapte una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denominará punto isoeléctrico.

Estructura

Las proteínas están formadas por la unión de aminoácido, estos se pueden agrupar en distintos niveles y forman distintas estructuras, primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

• Estructura primaria: formada por la secuencia de aminoácidos, la función de su secuencia de aminoácidos y de la forma que adopte. Extremo inicial, grupo amino libre; extremo final, grupo carboxilo.

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• Estructura secundaria: disposición de la cadena de la estructura primaria en el espacio. Giro de los enlaces no peptídicos, los aminoácidos se van uniendo durante la síntesis proteica , se forma una cadena polipeptídica estable que corresponde a la estructura secundaria. Depende del número de enlaces de hidrógeno que se formen , del tipo de aminoácido que la constituye, y también depende de condiciones de tensión y temperatura. 

-Tres tipos de estructura secundaria:

-Estructura alfa hélice: se forma al enrollarse la estructura primaria helicoloidalmente sobre si misma un giro dextrógiro. Enlaces de hidrógeno intracatenarios, formación espontánea de estos enlaces. Los grupos -CO- quedan orientados al mismo sentido, grupo -NH- lado contrario. Forma así una hélice , por ejemplo la alfa queratina.

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-Estructura de la hélice colágeno: cadenas polipeptídicas, se enrollan de forma levógira y es más alargada que alfa hélice, debido a la abundancia del aminoácido prolina y un derivado de este, la hidroxiprolina. Estas dos moléculas dificultan que se formen enlaces de hidrógeno, esto hace que se forme una hélice mas distendida. El colágeno es una proteína muy estable formada por tres hélices unidas entre si por enlaces covalentes y en laces débiles, formando así una superhélice.

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-Conformación beta: cadena de aminoácidos no forman una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag esto se debe a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos. Se repliega  y da como resultado una lamina en zigzag muy estable, denominada beta láminaplegada.

• Estructura terciaria: disposición que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre si misma y origina una conformación globular , esta disposición facilita que proteínas globulares sean solubles en agua y disoluciones salinas. Se mantienen estables gracias a los enlaces entre radicales (fuertes o débiles) de aminoácidos. 

-Los tramos rectos de las proteínas con estructura terciaria presentan estructuras secundarias tipo alfa hélice o conformación beta, mientras que en los codos no tienen estructura secundaria.

-Si en estas estructuras se combinan la estructura alfa hélice con la conformación beta y se encuentran repetidas en una misma proteína , se les denomina dominios estructurales y suelen ser estables, compactas y de aspecto globular. 

-Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada, y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas, son proteínas insolubles en agua y en disoluciones salinas , ejercen función esquelética.

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• Estructura cuaternaria: es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no,unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes de tipo enlace disulfuro (enlace fuerte). Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. 

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Propiedades

-Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de sus radicales (R) libres y de la capacidad que estos tienen de reaccionar con otras moléculas.

• Solubilidad: la solubilidad de las proteínas se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada. Se establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua, cada radical queda recubierto de una capa de moléculas de agua que impiden que se pueda unir a otras moléculas proteicas, provocando su precipitación.

• Desnaturalización: es la perdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen.           

Esta ruptura se producirá por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o por simple agitación molecular. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelven a las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización.

• Especificidad: las proteínas que  interactúan unas con otras moléculas  presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados. Por ejemplo, las proteínas enzimáticas que actúan como reguladores reguladores de reacciones químicas, las hormonas peptídicas como la insulina y los anticuerpos.

• Capacidad amortiguadora: las proteínas están constituidas por aminoácidos por eso también tienen un comportamiento anfótero , pueden comportarse como un ácido , liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

Funciones

-Las proteínas son moléculas con una diversidad de estructuras que llevan a cabo numerosas funciones, entre las que destacan:

• Estructural: las proteínas forman parte de la estructura de la membrana plasmática, constituyen los cilios y flagelos, y sirven de soporte al ADN. A nivel histológico, las queratinas son proteínas que forman estructuras dérmicas, la elastina forma parte de los tejidos reticulares y el colágeno de los tejidos cartilaginoso, conjuntivo y óseo.

• Reserva: ejercen función de ovoalbúmina de la clara del huevo, la caserna de la leche, la teína del maíz , el gluten de la semilla...

• Transporte: las permeasas, regulan el paso de moléculas a través de la membrana celular, existen numerosas sustancias que transportan sustancias a nivel pluricelular, como los pigmentos respiratorios que transportan el oxígeno. 

• Enzimática: las enzímas son las proteínas que tienen acción biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. Éstas poseen un elevado grado de especialización. Ejemplos como la maltasa que convierte la maltosa en dos glucosas y la lipasa.

• Contractil: gracias a la función de contracción se posibilita la movilidad. Las proteínas como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.

• Hormonal: las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno del organismo, llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar ciertas reacciones. Por ejemplo, la insulina del páncreas.

• Defensa: constituyen los anticuerpos, moléculas que se asocian a las sustancias extrañas que penetran en el organismo, los antígenos, y los neutralizan. Por ejemplo, muchos antibióticos.

• Homeopática: la realizan las proteínas sanguíneas que participan en la regulación del pH gracias a su capacidad amortiguadora y la trombina y el fibrinógeno, que participan en la coagulación de la sangre cuando se produce la rotura de un vaso sanguíneo.

Clasificación

Holoproteínas: formadas unicamente por aminoácidos.

-Proteínas filamentosas: insolubles en agua y se encuentran en los animales. Polipéptidos enrollados en una sola dimensión, formando fibras paralelas. Pertenecen a este grupo:

-Colágeno: tejidos conjuntivos, cartilaginoso, tegumentario y óseo. Resistencia al estiramiento.

-Queratinas: alfa queratinas se sintetizan y almacenan en las células.

-Elastinas: fibrosas y flexibles, se encuentran en tendones y vasos sanguíneos.

-Miosinas: participan activamente en la contracción de los músculos.

-Fibrinas: participan en la coagulación de la sangre.

-Proteínas globulares: estructura más o menos globular y compleja, la mayoría solubles en agua o disoluciones polares.

-Protaminas: muy básicas, asociadas al ADN del núcleo en los espermatozoides.

-Histonas: masa molecular baja y contienen una gran proporción de aminoácidos básicos. Asociado al ADN de las células, excepto espermatozoides.

-Albúminas: con función de reserva de aminoácidos o de transporte de otras moléculas.

-Globulinas: muy grandes, solubles en disoluciones salinas y tienen una forma globular casi perfecta.

-Actina: contracción muscular.

Heteroproteínas: constituidas por la unión de aminoácidos y un grupo prostético, según la naturaleza de grupo prostético se dividen en:

-Cromoproteínas: sustancias con color, también llamadas pigmentos.
Según la naturaleza de este grupo prostético se dividen en:

-Pigmentos porfínicos: grupo prostético la porfirina (hemoglobina).
-Pigmentos no porfínicos: grupo prostético diferente a la porfirina (hemocianina).

-Glucoproteínas: grupo prostético es un glúcido, variedad de funciones: hormonas estimulantes del folículo y hormona luteinizante, proteoglucanos, glucoproteínas sanguíneas...

-Lipoproteínas: grupo prostético son ácidos grasos, se encuentran en la estructura de la membrana citoplasmática y otras en el plasma sanguíneo.

-Fosfoproteínas: grupo postético, el ácido fosfórico, se encuentra por ejemplo en la caserna de la leche.

-Nucleoproteínas: grupo prostético, ácido nucleico, como por ejemplo las histonas o las portaminas con las moléculas de ADN que forman las fibras de cromatina del núcleo celular.

ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS

1. Con respecto a las proteínas:

a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.

Los cuatro niveles estructurales en los cuales se clasifican las proteínas son, la estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.

b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.

Comenzando por la estructura primaria, los enlaces que se forman son en laces peptídicos; en la estructura secundaria se forman enlaces peptídicos y enlaces de hidrógeno; en la estructura terciaria se forman enlaces fuertes como el enlace disulfuro, y enlaces débiles como enlace de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der Walls e interacciones hidrofóbica; en la estructura cuaternaria se establecen enlaces débiles (no covalentes) y en ocasiones, enlaces tipo disulfuro, entre las cadenas.

c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.

La estructura que caracteriza a la alfa queratina principalmente es una estructura secundaria, más concretamente la alfa hélice.

d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.

Especificidad, las proteínas que  interactúan unas con otras moléculas  presentan una estructura tridimensional específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados. Por ejemplo, las proteínas enzimáticas que actúan como reguladores reguladores de reacciones químicas, las hormonas peptídicas como la insulina y los anticuerpos.

Capacidad amortiguadora, las proteínas están constituidas por aminoácidos por eso también tienen un comportamiento anfótero , pueden comportarse como un ácido , liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones. Las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, es decir, son disoluciones tampón o amortiguadoras.

e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.

Contractil, gracias a la función de contracción se posibilita la movilidad. Por ejemplo, las proteínas como la actina y la miosina al moverse entre sí provocan la contracción y la relajación del músculo.

Hormonal, las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno del organismo, llegan a determinadas células a las que estimulan para iniciar ciertas reacciones. Por ejemplo, la insulina del páncreas.

f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?

Desnaturalización, es la perdida de la estructura terciaria y cuaternaria y, en ocasiones, también de la secundaria, debido a la rotura de los enlaces que las mantienen.           

Esta ruptura se producirá por cambios de pH, variaciones de temperatura, alteraciones en la concentración salina del medio o por simple agitación molecular. La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, si se vuelven a las condiciones normales, algunas proteínas pueden recuperar su conformación inicial, hecho que se denomina renaturalización.

g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?

Un aminoácido es anfótero cuando, puede comportarse como un ácido e un medio base , liberando protones (H+), o bien como una base en un medio ácido , aceptando protones. Esta característica solamente ocurre cuando los aminoácidos se encuentran en disoluciones acuosas.